tPA 토끼 다클론 항체
접합: 비결합
토끼 다클론 항체
응용 분야
반응성
인간, 쥐, 생쥐
유전자 이름
PLAT
저장
소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오.
요약
| 제품 이름 | tPA 토끼 다클론 항체 |
| 설명 | 토끼 다클론 항체 |
| 숙주 | 토끼 |
| 반응성 | 인간, 쥐, 생쥐 |
| 접합 | 비결합 |
| 변형 | 수정되지 않음 |
| 동형 | IgG |
| 클론성 | 다클론 |
| 형태 | 액체 |
| 농도 | 비결합 |
| 저장 | 소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오. |
| 배송 | 얼음주머니. |
| 완충액 | 글리세롤 50%, 보호 단백질 0.5%, 신규 방부제 N 0.02%를 함유한 PBS 용액. |
| 정제 | 친화성 정제 |
항원 정보
| 유전자 이름 | PLAT |
| 대체 이름 | PLAT; Tissue-type plasminogen activator; t-PA; t-plasminogen activator; tPA; Alteplase; Reteplase |
| Gene ID | 5327 |
| SwissProt ID | P00750 |
| Immunogen | 이 항혈청은 인간 tPA에서 유래한 합성 펩타이드를 사용하여 생산되었습니다. 아미노산 범위: 38-87 |
응용 분야
| 응용 분야 | WB,ELISA |
| 희석 비율 | WB 1:500-1:2000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| 분자량 | 63kDa |
연구 분야
| Complement and coagulation cascades; |
배경
| 이 유전자는 조직형 플라스미노겐 활성제(tPA)를 암호화하는데, 이는 분비형 세린 프로테아제로서 프로효소인 플라스미노겐을 섬유소 용해 효소인 플라스민으로 전환시킵니다. 암호화된 전구 단백질은 플라스민 또는 트립신에 의해 단백질 분해되어 중쇄와 경쇄를 생성합니다. 이 두 사슬은 이황화 결합을 통해 결합하여 이종이량체 효소를 형성합니다. 이 효소는 세포 이동 및 조직 재형성에 관여합니다. 효소 활성이 증가하면 과다 섬유소 용해증이 발생하여 과다 출혈을 유발하고, 활성이 감소하면 저 섬유소 용해증이 발생하여 혈전증이나 색전증을 유발할 수 있습니다. 이 유전자의 대체 스플라이싱으로 인해 여러 전사 변이체가 생성되며, 이들 중 적어도 하나는 단백질 분해되는 동형 단백질을 암호화합니다. [RefSeq 제공, 2016년 1월], 촉매 활성: 플라스미노겐의 Arg-Val 결합을 특이적으로 절단하여 플라스민을 생성합니다., 질병: TPA 활성 증가는 과다섬유소용해증[MIM:173370]의 원인입니다. 과다섬유소용해증은 과다 출혈을 유발합니다. TPA의 불완전한 방출은 저섬유소용해증을 유발하여 혈전증이나 색전증으로 이어진다. FN1 도메인과 EGF 유사 도메인 모두 LRP1 결합에 중요하다. FN1 도메인과 크링글 도메인 중 하나는 피브린 결합에 필요하다. FN1 도메인은 안넥신 A2와의 결합을 매개한다. 두 번째 크링글 도메인은 사이토케라틴-8 및 내피세포 표면 결합 부위와의 결합에 관여한다. 플라스미노겐은 풍부하지만 비활성인 전구체 플라스미노겐의 아르기닌-발린 결합 하나를 가수분해하여 플라스민으로 전환한다. 플라스민 매개 단백질 분해를 조절함으로써 조직 재형성 및 분해, 세포 이동 및 기타 여러 병태생리학적 현상에서 중요한 역할을 한다. 신경 세포 이동을 촉진하는 데 직접적인 역할을 합니다. 온라인 정보: Activase에 대한 임상 정보, 온라인 정보: Retavase에 대한 임상 정보, 온라인 정보: 싱가포르 인간 돌연변이 및 다형성 데이터베이스, 온라인 정보: 조직 플라스미노겐 활성제 항목, 제약: Activase(Genentech) 및 Retavase(Centocor 및 Roche)라는 이름으로 판매됩니다. [Retavase는 크링글 2와 프로테아제 도메인을 포함하는 TPA의 단편이며, BM 06.022로도 알려져 있었습니다.] 급성 심근경색(AMI), 급성 허혈성 뇌졸중(AIS) 및 폐색전증(PE)에서 섬유소 용해를 유도하는 데 사용됩니다. PTM: O-결합 글리칸의 특성은 Bowes 흑색종 세포주에서 연구되었습니다. PTM: 세포 특이적인 N-결합 당화는 두 가지 당형, 즉 제1형(Asn-219에서 당화됨)과 제2형(Asn-219에서 당화되지 않음)을 생성합니다. 단일 사슬 제1형 당형은 플라스민에 의해 이중 사슬형으로 쉽게 전환되지 않으며, 이중 사슬 제1형 당형은 피브린 존재 하에서 이중 사슬 제2형 당형보다 활성이 낮습니다. PTM: Asn-152의 N-당화; 결합된 올리고만노시드 글리칸은 만노스 수용체와의 상호작용에 관여합니다. PTM: 거의 완전한 활성을 지닌 단일 사슬 효소는 플라스민, 조직 칼리크레인 또는 인자 Xa에 의해 촉매되는 Arg-310 이후의 절단을 통해 두 개의 사슬로 이루어진 완전한 활성 형태로 추가 가공될 수 있습니다. 유사점: 펩티다제 S1 계열에 속합니다. 유사점: 1개의 EGF 유사 도메인을 포함합니다. 유사점: 1개의 피브로넥틴 유형 I 도메인을 포함합니다. 유사점: 1개의 펩티다제 S1 도메인을 포함합니다. 유사점: 2개의 크링글 도메인을 포함합니다. 소단위: 이황화 결합으로 연결된 A 사슬과 B 사슬의 이종이량체입니다. 피브린에 높은 친화도로 결합합니다. 이러한 상호작용은 플라스미노겐에 대한 친화도 증가로 인해 효소의 촉매 효율을 100배에서 1000배까지 증가시킵니다. 마찬가지로, 헤파린과의 결합은 플라스미노겐 활성화를 증가시킵니다. 안넥신 A2, 사이토케라틴-8, 피브로넥틴 및 라미닌과 결합합니다. 만노스 수용체 및 저밀도 지질단백질 수용체 관련 단백질(LRP1)과 결합하며, 이 단백질들은 TPA 제거에 관여합니다. 내피 세포 및 혈관 평활근 세포(VSMC)에서의 아직 밝혀지지 않은 상호작용은 플라스미노겐 활성화를 100배까지 자극합니다. 또한, VSMC와의 결합은 PAI-1에 의한 TPA 억제를 30배 감소시킵니다. LRP1B와 결합합니다. 결합 후 세포 내 유입 및 분해가 일어납니다. 조직 특이성: 수많은 조직(종양 포함)에서 합성되며 혈장, 자궁액, 타액, 치은열구액, 눈물, 정액, 모유 등 대부분의 세포외 체액으로 분비됩니다. |