텐신3 토끼 다클론 항체
접합: 비결합
토끼 다클론 항체
응용 분야
반응성
인간, 쥐, 마우스
유전자 이름
TNS3
저장
소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오.
요약
| 제품 이름 | 텐신3 토끼 다클론 항체 |
| 설명 | 토끼 다클론 항체 |
| 숙주 | 토끼 |
| 반응성 | 인간, 쥐, 마우스 |
| 접합 | 비결합 |
| 변형 | 수정되지 않음 |
| 동형 | IgG |
| 클론성 | 다클론 |
| 형태 | 액체 |
| 농도 | 비결합 |
| 저장 | 소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오. |
| 배송 | 얼음주머니. |
| 완충액 | 글리세롤 50%, 보호 단백질 0.5%, 신규 방부제 N 0.02%를 함유한 PBS 용액. |
| 정제 | 친화성 정제 |
항원 정보
| 유전자 이름 | TNS3 |
| 대체 이름 | TNS3; TEM6; TENS1; TPP; Tensin-3; Tensin-like SH2 domain-containing protein 1; Tumor endothelial marker 6 |
| Gene ID | 64759 |
| SwissProt ID | Q68CZ2 |
| Immunogen | 이 항혈청은 인간 TENS3에서 유래한 합성 펩타이드를 사용하여 생산되었습니다. 아미노산 범위: 541-590 |
응용 분야
| 응용 분야 | IHC,ICC/IF,ELISA |
| 희석 비율 | IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:200-1:1000,ELISA 1:10000-1:20000 |
| 분자량 | - |
연구 분야
| Signal Transduction; Cytoskeleton / ECM; Extracellular Matrix; Structures; Focal Adhesions; Bone |
배경
| 기능: 액틴 리모델링에 관여할 수 있습니다. 인테그린-텐신-액틴 복합체의 해리에 관여합니다. EGF는 TNS4를 활성화하고 TNS3를 하향 조절하여 ITGB1의 꼬리 부분을 캡핑합니다. 유방 세포 이동에 관여하는 것으로 보입니다. 세포 이동 및 뼈 발달에 관여할 수 있습니다. 유도: EGF는 하향 조절을 유도합니다. PTM: 상피 성장 인자(EGF)는 시간 및 용량 의존적으로 티로신 인산화를 유도합니다. 유사성: 1개의 C2 텐신형 도메인을 포함합니다. 유사성: 1개의 포스파타제 텐신형 도메인을 포함합니다. 유사성: 1개의 SH2 도메인을 포함합니다. 소단위: EGF는 EGFR과의 상호작용을 촉진합니다. PTK2 및 BCAR1과 상호작용합니다. 티로신 인산화는 이러한 상호작용에 매우 중요합니다. 조직 특이성: 제대 정맥 내피 세포, 상피 세포 및 섬유아세포에서 단백질 수준으로 발현됩니다. 갑상선, 신장 및 태반에서 높은 수준으로 발현됩니다. 심장, 골격근, 비장, 간 및 폐에서는 낮은 수준으로 발현됩니다. 종양 내피 세포에서 발현됩니다. 갑상선 종양 조직과 역형성 암종에서는 발현이 감소하는 것으로 보입니다. 기능: 액틴 재형성에 관여할 수 있습니다. 인테그린-텐신-액틴 복합체의 해리에 관여합니다. EGF는 TNS4를 활성화하고 TNS3를 하향 조절하여 ITGB1의 꼬리 부분을 캡핑합니다. 유방 세포 이동에 관여하는 것으로 보입니다. 세포 이동 및 뼈 발달에 관여할 수 있음. 유도: EGF는 하향 조절을 유도함. PTM: 상피 성장 인자(EGF)는 시간 및 용량 의존적으로 티로신 인산화를 유도함. 유사성: 1개의 C2 텐신형 도메인을 포함함. 유사성: 1개의 포스파타제 텐신형 도메인을 포함함. 유사성: 1개의 SH2 도메인을 포함함. 소단위: EGF는 EGFR과의 상호작용을 촉진함. PTK2 및 BCAR1과 상호작용함. 티로신 인산화는 이러한 상호작용에 중요함. 조직 특이성: 제대 정맥 내피 세포, 상피 세포 및 섬유아세포에서 발현됨(단백질 수준). 갑상선, 신장 및 태반에서 높은 발현량을 보임. 심장, 골격근, 비장, 간 및 폐에서는 낮은 발현량을 보임. 종양 내피 세포에서 발현됨. 갑상선 종양 조직과 역형성 암종에서는 해당 유전자의 발현이 하향 조절되는 것으로 보인다. |