시누클레인-α(인산화 Tyr136) 토끼 다클론 항체

접합: 비결합

토끼 다클론 항체

응용 분야

IHC ICC/IF ELISA WB,ELISA

반응성

인간, 쥐, 생쥐

유전자 이름

SNCA

저장

소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오.

요약

제품 이름	시누클레인-α(인산화 Tyr136) 토끼 다클론 항체
설명	토끼 다클론 항체
숙주	토끼
반응성	인간, 쥐, 생쥐
접합	비결합
변형	인산화된
동형	IgG
클론성	다클론
형태	액체
농도	비결합
저장	소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오.
배송	얼음주머니.
완충액	글리세롤 50%, 보호 단백질 0.5%, 신규 방부제 N 0.02%를 함유한 PBS 용액.
정제	친화성 정제

항원 정보

유전자 이름	SNCA
대체 이름	SNCA; NACP; PARK1; Alpha-synuclein; Non-A beta component of AD amyloid; Non-A4 component of amyloid precursor; NACP
Gene ID	6622
SwissProt ID	P37840
Immunogen	이 항혈청은 Tyr136 인산화 부위 주변의 인간 시누클레인-알파 유래 합성 펩타이드를 사용하여 생산되었습니다. 아미노산 범위: 91-140

응용 분야

응용 분야	WB,ELISA
희석 비율	WB 1:500-1:2000,ELISA 1:5000-1:10000
분자량	15kDa

연구 분야

Alzheimer's disease;Parkinson's disease;

배경

알파-시누클레인은 베타-시누클레인 및 감마-시누클레인을 포함하는 시누클레인 계열의 구성원입니다. 시누클레인은 뇌에 풍부하게 발현되며, 알파-시누클레인과 베타-시누클레인은 선택적으로 포스포리파제 D2를 억제합니다. SNCA는 시냅스 전 신호 전달과 막 수송을 통합하는 역할을 할 수 있습니다. SNCA 결함은 파킨슨병 발병 기전에 관여하는 것으로 알려져 있습니다. SNCA 펩타이드는 알츠하이머병 환자의 뇌에서 아밀로이드 플라크의 주요 구성 요소입니다. 이 유전자에서는 서로 다른 이소형을 암호화하는 대체 스플라이싱 전사체가 확인되었습니다. [RefSeq 제공, 2016년 2월], 대체 제품: 추가적인 이소형이 존재하는 것으로 보임, 질병: 뇌 철 축적 1형(NBIA1, 할러보르덴-스파츠 증후군이라고도 함)은 드문 신경축삭 이영양증으로, 조직학적으로 축삭 구형체, 철 침착, 루이체(LB) 유사 신경세포 내 봉입체, 신경교 세포 봉입체 및 신경섬유 엉킴이 특징입니다. SNCA는 루이체 유사 봉입체, 신경교 세포 봉입체 및 구형체에서 발견됩니다., 질병: SNCA 결함은 상염색체 우성 파킨슨병 1형(PARK1) [MIM:168601, 168600]의 원인입니다. 파킨슨병(PD)은 복합적이고 다인성 질환으로, 일반적으로 50세 이후에 발병하지만, 50세 이전에 발병하는 조기 발병 사례도 알려져 있습니다. 파킨슨병(PD)은 일반적으로 산발적으로 발생하지만, 드물게 멘델 유전 법칙에 따라 유전되기도 합니다. 산발성 파킨슨병과 유전성 파킨슨병은 매우 유사하지만, 유전성 파킨슨병은 보통 더 어린 나이에 발병하고 비정형적인 임상 양상을 보입니다. 파킨슨병은 서동증, 안정시 떨림, 근육 경직, 자세 불안정, 그리고 레보도파 치료에 대한 임상적으로 유의미한 반응을 특징으로 합니다. 병리학적으로는 흑질의 도파민성 신경세포 소실과 뇌의 여러 부위에 남아 있는 신경세포에서 루이체(응집된 단백질의 신경세포 내 축적물)가 형성되는 것이 관여합니다. SNCA 유전자 결함은 루이체 치매(DLB)[MIM:127750]의 원인입니다. DLB는 치매와 파킨슨병 증상을 특징으로 하는 신경퇴행성 질환으로, 종종 인지 기능의 변동, 시각 환각, 낙상, 실신, 항정신병 약물에 대한 과민 반응을 동반합니다. 레비 소체의 존재는 유일한 필수 병리학적 특징입니다. 질병: SNCA 유전자 결함은 파킨슨병 4형(PARK4)의 원인입니다[MIM:605543, 168600]. 질병: 신경세포 내에 섬유성 아밀로이드 단백질이 신경섬유 엉킴 형태로 침착되는 것은 알츠하이머병(AD)의 특징입니다. SNCA는 이러한 침착물 내에서 소량 발견되는 단백질이지만, 주요 비아밀로이드 성분입니다. 도메인: NAC 도메인은 섬유 형성에 관여합니다. 중간 영역은 필라멘트의 핵을 형성합니다. C-말단은 응집을 조절하고 필라멘트의 직경을 결정할 수 있습니다. 기능: 도파민 방출 및 수송 조절에 관여할 수 있습니다. 수용성 단백질인 알파-시누클레인은 일반적으로 축삭의 시냅스 전 영역에 주로 존재하며, 여러 신경퇴행성 질환(시누클레인병증)에서 세포 내 봉입체의 주요 비아밀로이드 성분인 섬유상 응집체를 형성할 수 있습니다. 미세소관 관련 단백질 타우의 섬유화를 유도하고, 다양한 세포사멸 자극에 대한 신경세포 반응성을 감소시켜 카스파제-3 활성화를 저하시킵니다. 신경퇴행성 시누클레인병증의 특징적인 병변에는 티로신 잔기의 니트로화 및 디티로신 가교 결합을 통해 생성된 안정적인 올리고머에 의해 변형된 알파-시누클레인이 포함되어 있습니다. 인산화는 주로 세린 잔기에서 일어납니다. CK1에 의한 인산화는 다른 키나제에 의해 인산화되는 잔기와는 다른 잔기에서 발생하는 것으로 보입니다. Ser-129의 인산화는 시누클레인병증 병변에서 선택적이고 광범위하게 나타납니다. 시험관 내 실험에서 Ser-129에서의 인산화는 불용성 섬유 형성을 촉진했습니다. 삼투압 스트레스 시 PTK2B 의존성 경로에 의해 Tyr-125에서 인산화됩니다. PTM: 유비퀴틴화. 주된 접합체는 이중 유비퀴틴화 형태입니다. 유사성: 시누클레인 계열에 속합니다. 세포 내 위치: 도파민성 신경세포의 막에 결합되어 있으며 핵에서도 발견됩니다. 소단위: 섬유형 응집체를 형성할 수 있는 가용성 단량체입니다. UCHL1과 상호작용합니다(유사성에 의해). 포스포리파제 D 및 히스톤과 상호작용합니다. 조직 특이성: 주로 뇌에서 발현되지만 간을 제외한 모든 조직에서 낮은 농도로 발현됩니다. 시냅스 전 신경 말단에 집중되어 있습니다.