AAT 토끼 다클론 항체
접합: 비결합
토끼 다클론 항체
응용 분야
반응성
인간, 쥐, 마우스
유전자 이름
SERPINA1
저장
소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오.
요약
| 제품 이름 | AAT 토끼 다클론 항체 |
| 설명 | 토끼 다클론 항체 |
| 숙주 | 토끼 |
| 반응성 | 인간, 쥐, 마우스 |
| 접합 | 비결합 |
| 변형 | 수정되지 않음 |
| 동형 | IgG |
| 클론성 | 다클론 |
| 형태 | 액체 |
| 농도 | 비결합 |
| 저장 | 소분하여 -20°C에서 보관하십시오(유통기한 12개월). 냉동/해동 과정을 반복하지 마십시오. |
| 배송 | 얼음주머니. |
| 완충액 | 글리세롤 50%, 보호 단백질 0.5%, 신규 방부제 N 0.02%를 함유한 PBS 용액. |
| 정제 | 친화성 정제 |
항원 정보
| 유전자 이름 | SERPINA1 |
| 대체 이름 | SERPINA1; AAT; PI; Alpha-1-antitrypsin; Alpha-1 protease inhibitor; Alpha-1-antiproteinase; Serpin A1 |
| Gene ID | 5265 |
| SwissProt ID | P01009 |
| Immunogen | 이 항혈청은 인간 SERPINA1의 N-말단 부위에서 유래한 합성 펩타이드를 사용하여 생산되었습니다. 아미노산 범위: 1-50 |
응용 분야
| 응용 분야 | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| 희석 비율 | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:5000-1:20000 |
| 분자량 | 47kDa |
연구 분야
| Complement and coagulation cascades; |
배경
| 이 유전자에 의해 코딩되는 단백질은 분비되며, 엘라스타제, 플라스민, 트롬빈, 트립신, 키모트립신 및 플라스미노겐 활성제를 표적으로 하는 세린 프로테아제 억제제입니다. 이 유전자의 결함은 폐기종이나 간 질환을 유발할 수 있습니다. 이 유전자에는 동일한 단백질을 코딩하는 여러 전사 변이체가 발견되었습니다. [RefSeq 제공, 2008년 7월], 질병: Z 또는 M-Malton 대립유전자에 대해 동형접합인 개체에서 정상 억제제의 결핍은 만성 폐기종이나 영아 간경변증의 발생으로 이어질 수 있습니다., 질병: AAT의 주요 생리적 기능은 인간 백혈구 엘라스타제(HLE)에 의한 단백질 분해로부터 하기도를 보호하는 것입니다. AAT의 유전적 결핍은 만성 폐쇄성 폐질환 발병 위험을 20~30배 증가시키는 것과 관련이 있습니다. 질병: 피츠버그 변이형은 출혈성 소인의 원인입니다. 도메인: 반응 중심 루프(RCL)는 단백질 본체에서 뻗어 나와 표적 프로테아제와의 결합을 유도합니다. 프로테아제는 RCL 내의 반응 부위에서 세르핀을 절단하여 세르핀 반응 부위의 카르복실기와 프로테아제의 세린 하이드록실기 사이에 공유 결합을 형성합니다. 결과적으로 생성되는 비활성 세르핀-프로테아제 복합체는 매우 안정적입니다. 기능: 세린 프로테아제 억제제입니다. 주요 표적은 엘라스타제이지만 플라스민과 트롬빈에 대해서도 중간 정도의 친화성을 가지고 있습니다. 트립신, 키모트립신 및 플라스미노겐 활성제를 비가역적으로 억제합니다. 이 변이형은 혈소판에서 인슐린 유도 NO 합성을 억제하고, 응고 시간을 단축시키며, 인슐린과 플라스민에 대한 단백질 분해 활성을 나타냅니다. 기능: AAT의 짧은 펩타이드(SPAAT)는 가역적인 키모트립신 억제제입니다. 또한 엘라스타제를 억제하지만 트립신은 억제하지 않습니다. 기타: 이 변이형은 만성 흡연자의 혈장에서 발견되며, 금연 후에도 지속됩니다. 금연 후 10년이 지나도 여전히 발견될 수 있습니다. 온라인 정보: 알파-1 항트립신 항목, 다형성: 표시된 서열은 PI의 가장 흔한 형태(44~49%)인 M1V 대립유전자입니다. 다른 흔한 대립유전자는 M1A(20~23%), M2(10~11%)입니다. M3 14~19%, PTM: 단백질 분해 과정을 통해 Asp-30에서 Lys-418까지의 절단형이 생성될 수 있습니다., PTM: 다양한 N-결합 글리칸 구조와 성숙한 N-말단의 조합으로 인해 여러 이성질체가 관찰됩니다. Asn-107의 N-결합 글리칸은 이중 안테나, 삼중 안테나 또는 사중 안테나 구조를 번갈아 나타내는 반면, Asn-70의 글리칸은 미량의 삼중 안테나를 포함하는 이중 안테나 구조이며, Asn-271의 글리칸은 전적으로 이중 안테나 구조입니다. 안테나 구조는 핵심 구조인 Man(alpha1-6)[Man(alpha1-3)]Man(beta1-4)GlcNAc(beta1-4)GlcNAc에 부착된 Neu5Ac(alpha1-6)Gal(beta1-4)GlcNAc입니다. 일부 안테나는 푸코실화되어 루이스-X 결정인자를 형성합니다. 유사성: 세르핀 계열에 속합니다. 조직 특이성: 혈장. |
