단백질 당화 항체
β-D-N-아세틸글루카미노 (GlcNAc) 부분들이 단백질의 세린이나 트레오닌 잔기에 추가되는 독특한 형태의 단백질 당화가 있습니다. 이는 다른 당화 형태와 구별되며, 일반적으로 더 흔히 연구되는 복잡한 가지가 달린 당류 대신 단일 부분으로 이루어집니다. 이러한 변형은 인산화 변형과 유사한 동적 사이클에서 발생한다고 여겨집니다. GlcNAc 변형된 단백질들은 세포질과 핵에 존재합니다. 이들은 특정 O-GlcNAc 전이효소 (OGT) 에 의해 조절되며 Thiamet-G (TMG) 억제제를 사용하여 GlcNAcase 활성을 억제할 수 있습니다. 이 변형을 분석하는 질량 분석법은 이온화 및 분해 과정 중 GlcNAc 그룹의 손실로 인해 복잡하지만, 전자 전달 해리 (ETD) 와 같은 방법과 기술은 이러한 변형 연구에 새로운 길을 열어주고 있습니다. O-GlcNAc 는 대사, 성장, 형태발생, 세포사멸, 그리고 전사 등 많은 세포 과정에서 중요한 역할을 할 수 있으며, 암에서 결정적인 역할을 할 수도 있습니다.
O-연결 N-아세틸글루카미닐화 (O-GlcNAcylation) 는 글루카민이 세린이나 트레오닌 잔기에 공유 결합하여 세포질과 핵 단백질에 부착되는 번역 후 변형입니다. 이 변형은 대사, 세포 성장 및 형태발생, 세포사멸, 그리고 전사 등 많은 세포 과정에서 중요합니다. O-GlcNAc 에 의한 가역적 단백질 변형은 영양소와 스트레스 센서로 제안되었으며, 이는 두 가지 고도로 보존된 효소인 O-GlcNAc 전이효소 (OGT) 와 인간 뇌모세포종-발현 항원 5(MGEA5)/O-GlcNAcase(OGA) 에 의해 촉매됩니다. 연구들은 O-GlcNAcylation 이 암에 관여한다고 제안했습니다. 또한 이 변형은 아밀로이드 β(Aβ) 및 타우 (알츠하이머 병), 그리고 α-시누클레인 (파킨슨 병) 과 같은 신경퇴행성 질환과 관련된 독성 단백질 종의 생성과 응집에 대해 보호 효과를 가질 수도 있다고 제안되었습니다.
단백질에서의 당화 주요 발현 분류.
관련 항체
| 카탈로그# | 제품명 | 적용 | 반응성 |
|---|---|---|---|
| AMRe86358 | S 태그 (DGR18447) 토끼 mAb | WB | 전이됨 |
| AMRe13855 | MGEA5 (10M9) 토끼 단클로날 항체 | WB,IHC-P,IP,IF-P | 인간 |
| APS0635 | HRP-공유된 다클로날 소안티-토끼 IgG(H+L) 2 차 항체 | ELISA,WB,Dotblot | 마우스 |
| AMRe80004 | GAPDH (12R9) 토끼 단클로날 항체 | WB,ELISA | 인간,마우스,비계,토끼,개,원숭이 |
관련 제품
참고문헌
- Comer, F.I. 외 (2001) Anal Biochem 293, 169-77.
- Slawson, C. 및 Hart, G.W. (2011) Nat Rev Cancer 11, 678-84.
- Capotosti, F. 외 (2011) Cell 144, 376-88.
- Hart, G.W. 외 (2007) Nature 446, 1017-22.
- Wani, W.Y. 외 (2017) Brain Res Bull 133, 80-87.
- Yang, X. 및 Qian, K. (2017) Nat Rev Mol Cell Biol 18, 452-465.
- Saha, A. 외 (2021) Chem Soc Rev 50, 10451-10485.
- He, M. 외 (2024) Sig Transduct Target Ther 9, 194.
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